|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
ФУНКЦИОНАЛЬНО ЗНАЧИМЫЕ АМИНОКИСЛОТНЫЕ МОТИВЫ БЕЛКОВ ТЕПЛОВОГО ШОКА: СТРУКТУРНЫЙ И БИОИНФОРМАТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ HSP60/HSP10 ПЯТИ КЛАССОВ ХОРДОВЫХстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАКСтатья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 8 апреля 2022 г.
- Авторы: ТИХОМИРОВА Т.С., ГАЛЗИТСКАЯ О.В.
- Журнал: Молекулярная биология
- Том: 52
- Номер: 5
- Год издания: 2018
- Первая страница: 879
- Последняя страница: 897
- DOI: 10.1134/s0026898418050130
- Аннотация: Шаперонная система Hsp60/Hsp10 – одна из наиболее изученных систем экстренного ответа клетки на стресс, связанный с изменением условий окружающей среды. В связи с этим, нами был проведен биоинформатический анализ 164 аминокислотных последовательностей Hsp60 и 125 Hsp10 у представителей пяти классов хордовых. Это позволило определить характер зависимости между идентичностью аминокислотного состава Hsp60/Hsp10 и эволюционным расстоянием между классами хордовых. В ходе изучения кристаллической структуры шаперонина выявлены потенциально значимые аминокислотные мотивы, отвечающие за олигомеризацию мономеров Hsp60 и Hsp10 и ассоциацию/диссоциацию гетеродимера Hsp60 и Hsp10. Кроме того, мы определили, что в силу структурных особенностей Hsp60 и Hsp10 способны формировать амилоидные фибриллы за счет альтернативного использования сайтов олигомеризации мономеров и сайтов ассоциации/диссоциации.
- Добавил в систему: Галзитская Оксана Валериановна