ИСТИНА

В последние годы на кафедре биофизики был разработан принципиально новый метод оценки меры и знака хиральности. Для определения знака хиральности вторичной структуры достаточным условием анализа является взаимное расположение α-углеродов – Сα. Это позволяет на порядок снизить количество обрабатываемой информации, что является явным преимуществом при обработке больших массивов данных, на что и направлен данный метод. Ограничение метода: для определения направления закрутки спирали необходимо минимум 4 опорных точек - Сα (любые 3 точки образуют плоскость, которая в трехмерном пространстве ахиральна). Угол между вектором направления спирали и вектором суммы векторных произведений позволяет четко идентифицировать направление закрутки спирали в молекуле: правая или левая. Абсолютная величина суммы векторных произведений фактически является количественной оценкой закрученности спиральной структуры. Проанализировано 836 белков из 7 классов ферментов по международной классификации: 36,2 тыс. вторичных белковых структур и более 9,0 тыс. осей вторичных структур (8,6 тыс. осей α-спиралей, 388 осей спиралей 310). В соответствии с вышеизложенным методом и посредством разработанной на кафедре биофизики компьютерной программы Python 3.7 с использованием библиотеки данных SciPy построены карты хиральности вторичных структур белков. Результаты обработанных данных подтвердили, что достаточным условием для определения знака хиральности белковых структур является взаимное расположение α-углеродов аминокислот, а знак косинуса угла между векторами позволяет определить направление закрутки вторичных структур: для правых спиралей ∠(d; s) < 90°, для левых спиралей ∠(d; s) > 90°. На картах хиральности правые спирали располагаются в области положительных значений cos∠(d, s), а левые спирали – в области отрицательных значений cos∠(d, s). Можно отметить соответствие наших карт с картами Рамачандрана: правые α-спирали располагаются рядом с правыми спиралями 310. Впервые полученные результаты анализа правых и левых осей α-спиралей и спиралей 310, позволили подтвердить общую тенденцию знака хиральности правых и левых вторичных структур белков. Анализ карт показал ожидаемую смену направления знака хиральности при переходе на следующий иерархический уровень. Достоверность карт подтверждается анализом реальных структур. В ходе исследований были выявлены отдельные принципиальные ошибки банка данных PDB. Принципиально новый метод количественной оценки хиральных структур носит общий характер и позволяет достаточно полно характеризовать вторичную структуру белков: тип и знак хиральности, а также получить информацию о пространственной структуре.