ИСТИНА

Ученые МГУ выяснили, что фрагменты прионного белка по-разному влияют на нейродегенеративные заболевания. Одни могут защищать мозг, другие — ускорять развитие патологий вроде болезни Паркинсона. Исследование поддержано РНФ и опубликовано в журнале Biochimie. Болезни Паркинсона, Альцгеймера и прионные инфекции связаны с накоплением в мозге токсичных белковых агрегатов. Ученые изучали взаимодействие прионного белка (PrP) с альфа-синуклеином (α-syn) — ключевым белком при паркинсонизме. Исследователи выделили два фрагмента прионного белка (N-концевой и C-концевой), которые постоянно образуются в нервной ткани. Оказалось, что N-концевой фрагмент подавляет превращение прионного белка в патологическую форму. Но при этом он же и другие формы PrP резко ускоряют агрегацию альфа-синуклеина, провоцируя образование хаотичных токсичных структур. Это открытие объясняет механизм совместного развития разных нейродегенеративных патологий: прионные агрегаты могут запускать агрегацию альфа-синуклеина. Эффект планируют использовать для создания новых методов диагностики. «Мы обнаружили двойственную роль фрагментов прионного белка, — комментирует профессор Владимир Муронец. — Они могут защищать от прионных болезней, но усугублять патологию Паркинсона. Это важно учитывать при разработке терапий».