|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
The structural peptidoglycan hydrolase gp181 of bacteriophage phiKZстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus,
Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 17 января 2018 г.
- Авторы: Briers Y., Miroshnikov K., Chertkov O., Nekrasov A., Mesyanzhinov V., Volckaert G., Lavigne R.
- Журнал: Biochemical and Biophysical Research Communications
- Том: 374
- Номер: 4
- Год издания: 2008
- Издательство: Academic Press
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 747
- Последняя страница: 751
- DOI: 10.1016/j.bbrc.2008.07.102.
- Аннотация: Gp181 (2237 amino acids) of Pseudomonas aeruginosa bacteriophage phiKZ (Myoviridae) is a structural virion protein, which bears a peptidoglycan hydrolase domain near its C-terminus. This protein is supposed to degrade the peptidoglycan locally during the infection process. Nine deletional mutants allowed delineation of the peptidoglycan hydrolase domain between amino acids 1880-2042 (gp181M8) and analysis of its biochemical properties. Gp181M8 tolerates a high ionic strength (>320mM) and is less sensitive to long thermal treatments compared to the similar phiKZ endolysin. Gp181M8 lysed all tested outer membrane-permeabilized Gram-negative species. The C-terminal distal end (amino acids 2043-2237) enhances the specific activity of gp181M8 threefold, resulting in a twelve times higher activity than commercial hen egg white lysozyme. These biochemical properties suggest that this novel peptidoglycan hydrolase domain may be suitable for enzybiotic applications.
- Добавил в систему: Чертков Олег Валерьевич