Structural characterisation of T-protein of the Escherichia coli glycine cleavage system by X-ray small angle scatteringстатья

Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 10 августа 2018 г.

Работа с статьей


[1] Structural characterisation of t-protein of the escherichia coli glycine cleavage system by x-ray small angle scattering / O. Orun, M. H. Koch, B. Kan et al. // Cellular and Molecular Biology. — 2003. — Vol. 49. — P. 453–459. T-protein, one of the components of the glycine cleavage complex, catalyses the formation of ammonia and methylene-tetrahydrofolate from H-protein-bound intermediate. Native T-protein of the glycine cleavage system from E.coli was efficiently purified using a combination of hydrophobic interaction, gel permeation and ion exchange chromatography. Synchrotron radiation small angle X-ray solution scattering indicates that T-protein has an extended structure in solution. A low resolution model of the protein was constructed ab initio and tentative models of the tertiary structure were built using prediction methods constrained by the scattering data.

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть