|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
Structural characterization of the nonameric assembly of an Archaeal alpha-L-fucosidase by synchrotron small angle X-ray scatteringстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 3 декабря 2017 г.
- Авторы: Rosano C., Zuccotti S., Cobucci-Ponzano B., Mazzone M., Rossi M., Moracci M., Petoukhov M.V., Svergun D.I., Bolognesi M.
- Журнал: Biochemical and Biophysical Research Communications
- Том: 320
- Номер: 1
- Год издания: 2004
- Издательство: Academic Press
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 176
- Последняя страница: 182
- DOI: 10.1016/j.bbrc.2004.05.149
- Аннотация: alpha-L-Fucosidase is a lysosomal enzyme responsible for hydrolyzing the alpha-1,6-linked fucose joined to the reducing-end N-acetylglucosamine of carbohydrate moieties in glycoproteins. The first alpha-L-fucosidase from Archaea was recently identified in the genome of the hyperthermophile Sulfolobus solfataricus; the enzyme is encoded by two open reading frames separated by a -1 frameshift. A preliminary biochemical and biophysical characterization of this extremophile enzyme has been carried out both in solution, through small angle X-ray scattering experiments, and in the crystalline state, showing an unusual oligomeric assembly resulting from the association of nine subunits, endowed with 3-fold molecular symmetry. (C) 2004 Elsevier Inc. All rights reserved.
- Добавил в систему: Петухов Максим Владимирович