|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
X-ray scattering study of activated Arp2/3 complex with bound actin-WCAстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 3 декабря 2017 г.
- Авторы: Boczkowska Malgorzata, Rebowski Grzegorz, Petoukhov Maxim V., Hayes David B., Svergun Dmitri I., Dominguez Roberto
- Журнал: Structure
- Том: 16
- Номер: 5
- Год издания: 2008
- Издательство: Cell Press
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 695
- Последняя страница: 704
- DOI: 10.1016/j.str.2008.02.013
- Аннотация: Previous structures of Arp2/3 complex, determined in the absence of a nucleation-promoting factor and actin, reveal its inactive conformation. The study of the activated structure has been hampered by uncontrollable polymerization. We have engineered a stable activated complex consisting of Arp2/3 complex, the WCA activator region of N-WASP, and one actin monomer, and studied its structure in solution by small angle X-ray scattering (SAXS). The scattering data support a model in which the first actin subunit binds at the barbed end of Arp2, and disqualify an alternative model that places the first actin subunit at the barbed end of Arp3. This location of the first actin and bound W motif constrains the binding site of the C motif to subunits Arp2 and ARPC1, from where the A motif can reach subunits Arp3 and ARPC3. The results support a model of activation that is consistent with most of the biochemical observations.
- Добавил в систему: Петухов Максим Владимирович