S-glutathionylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase induces formation of C150-C154 intrasubunit disulfide bond in the active site of the enzymeстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 19 декабря 2017 г.

Работа с статьей


[1] S-glutathionylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase induces formation of c150-c154 intrasubunit disulfide bond in the active site of the enzyme / K. V. Barinova, M. V. Serebryakova, V. I. Muronetz, E. V. Schmalhausen // Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects. — 2017. — Vol. 1861, no. 12. — P. 3167–3177. Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) - фермент гликолиза, вовлеченный в многочисленные клеточные процессы, не связанные с гликолизом. S-глутатионилированная ГАФД была обнаружена в растительных и животных тканях, однако роль данной модификации остается неясной. В данной работе показано, что инкубация ГАФД из мышц кролика в присутствии Н2О2 и восстановленного глутатиона (GSH)приводит к полной инактивации фермента. В отличие от необратимой инактивации перекисью водорода (в остуствии GSH), данная модификация обратима в присутствии избытка GSH или дитиотреитола. По данным MALDI-MS анализа, модифицированный белок содержит смешанный дисульфид между цистеином активного центра (Cys150) и GSH, а также внутримолекулярный дисульфидный мостик между цистеином активного центра Cys150 и соседним Cys154. Предположительно, смешанный дисульфид между Cys150 и GSH является промежуточным продуктом реакции S-глутатионилирования: последующее взаимодействие с Cys154 приводит к образованию внутримолекулярного дисульфидного мостика. Данная модификация защищает ГАФД от необратимого окисления перекисью водорода. S-глутатионилирование приводит к разрыхлению структуры ГАФД, снижает сродство фермента к NAD+ и снижает термостабильность фермента. Данные структурные изменения могут влиять на взаимодействие ГАФД с другими белками и лигандами. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть