|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
Мутация остатка бетаF71 в структуре пенициллинацилазы из Escherichia coli приводит к улучшению энантиоселективности и каталитических свойствстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 2 апреля 2015 г.
- Авторы: Шаповалова И.В., Алкема В.Б.Л, Ямскова О.В., де Врис Э., Гуранда Д.Ф., Янссен Д.Б., Швядас В.К.
- Журнал: Acta Naturae (русскоязычная версия)
- Том: 1
- Номер: 3
- Год издания: 2009
- Издательство: Парк-медиа
- Местоположение издательства: М.
- Первая страница: 103
- Последняя страница: 108
- Переводные версии: Mutation of Residue beta F71 of Escherichia coli Penicillin Acylase Results in Enhanced Enantioselectivity and Improved Catalytic Properties
- Аннотация: Остаток фенилаланина в положении 71 β-цепи пенициллинацилазы из E.coli играет важную роль в связывании и хиральной дискриминации субстрата. В положение βF71 были введены различные аминокислотные остатки и исследована энантиоселективность и субстратная специфичность полученных мутантов. Для ряда мутантов обнаружено значительное увеличение каталитической активности. Введение мутаций в положение βF71 приводило также к увеличению энантиоселективности пенициллинацилазы. Каталитическая активность по отношению к специфическим субстратам увеличивалась до 36 раз, наиболее сильный эффект наблюдали в случае K-, R- и L-мутантов. Увеличение активности по отношению к производным D-фенилглицина, представляющее собой практически важное улучшение специфичности с точки зрения биокаталитического синтеза новых пенициллинов и цефалоспоринов, обнаружено для βF71R и βF71L-мутантов. Синтетическая активность пенициллинацилазы при использовании 6-аминопенициллановой кислоты в качестве внешнего нуклеофила была особенно чувствительна к мутации остатка β71 в отличие от реакций ферментативного ацильного переноса на 7-аминодезацетоксицефалоспорановую кислоту
- Добавил в систему: Гуранда Дорел Феодорович