Мутация остатка бетаF71 в структуре пенициллинацилазы из Escherichia coli приводит к улучшению энантиоселективности и каталитических свойствстатья

Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 2 апреля 2015 г.

Работа с статьей


[1] Мутация остатка бетаf71 в структуре пенициллинацилазы из escherichia coli приводит к улучшению энантиоселективности и каталитических свойств / И. В. Шаповалова, В. Б. Алкема, О. В. Ямскова и др. // Acta Naturae (русскоязычная версия). — 2009. — Т. 1, № 3. — С. 103–108. Остаток фенилаланина в положении 71 β-цепи пенициллинацилазы из E.coli играет важную роль в связывании и хиральной дискриминации субстрата. В положение βF71 были введены различные аминокислотные остатки и исследована энантиоселективность и субстратная специфичность полученных мутантов. Для ряда мутантов обнаружено значительное увеличение каталитической активности. Введение мутаций в положение βF71 приводило также к увеличению энантиоселективности пенициллинацилазы. Каталитическая активность по отношению к специфическим субстратам увеличивалась до 36 раз, наиболее сильный эффект наблюдали в случае K-, R- и L-мутантов. Увеличение активности по отношению к производным D-фенилглицина, представляющее собой практически важное улучшение специфичности с точки зрения биокаталитического синтеза новых пенициллинов и цефалоспоринов, обнаружено для βF71R и βF71L-мутантов. Синтетическая активность пенициллинацилазы при использовании 6-аминопенициллановой кислоты в качестве внешнего нуклеофила была особенно чувствительна к мутации остатка β71 в отличие от реакций ферментативного ацильного переноса на 7-аминодезацетоксицефалоспорановую кислоту.

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть