|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
The molecular mechanism of aminopropylation of Peptide-nucleotide antibiotic microcin Cстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 2 сентября 2014 г.
- Авторы: Kulikovsky Alexey, Serebryakova Marina, Bantysh Olga, Metlitskaya Anastasia, Borukhov Sergei, Severinov Konstantin, Dubiley Svetlana
- Журнал: Journal of the American Chemical Society
- Том: 136
- Номер: 31
- Год издания: 2014
- Издательство: American Chemical Society
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 11168
- Последняя страница: 11175
- DOI: 10.1021/ja505982c
- Аннотация: Translation inhibitor microcin C (McC) is a heptapeptide with an aspartate О±-carboxyl group linked to AMP via phosphoramidate bond. Modification of the McC phosphate by an aminopropyl moiety increases the biological activity by в€ј10-fold. Here, we determine the pathway of the aminopropylation reaction of McC. We show that the MccD enzyme uses S-adenosyl methionine to transfer 3-amino-3-carboxypropyl group onto a phosphate of an McC maturation intermediate consisting of adenylated heptapeptide. The carboxyl group is removed by the MccE enzyme, yielding mature McC. MccD is an inefficient enzyme that requires for its action the product of Escherichia coli mtn gene, a 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase, which hydrolyses 5'-methylthioadenosine, the product of MccD-catalyzed reaction, thus stimulating the amino-3-carboxypropylation reaction. Both MccD and MccE are capable of modifying McC-like compounds with divergent peptide moieties, opening way for preparation of more potent peptidyl-adenylates.
- Добавил в систему: Серебрякова Марина Васильевна