Аннотация:Белковые олигомеры являются важными промежуточными звеньями на пути образования амилоидных фибрилл. При амилоидозах, например, болезни Альцгеймера, олигомеры способны оказывать токсическое действие на клетки. В данной работе описаны отличительные особенности олигомеризации мультидоменных мышечных белков - гладкомышечного титина и миозин-связывающего белка С (С-белка) скелетных мышц, состоящих из FnIII-подобных и IgC2-подобных доменов и способных формировать амилоидные аморфные агрегаты in vitro. С-белок в условиях низкой ионной силы (ниже физиологических значений) формировал стабильные олигомеры, не участвующие в дальнейшей агрегации. Титин гладких мышц формировал олигомеры в условиях высокой ионной силы (µ ~ 0.6), которые являлись предшественниками амилоидных аморфных агрегатов этого белка. Полученные результаты расширяют представления о процессе белковой агрегации.