Глобулярный актин - частично внутренне неупорядоченный белок с квазистационарной структуройстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 14 августа 2017 г.
Аннотация: Показано, что нативный глобулярный актин (G-актин) является термодинамически нестабильным (квазистационарным) белком. Эта форма белка, стабилизируемая ионом Mg 2+ (который in vitro замещен на ион Са 2+), возникает in vivo в результате сложных посттрансляционных энергозатратных процессов фолдинга с участием шаперона Hsp70, префолдина и шаперонина CCT, обеспечивающих возникновение нативной структуры, стабилизируемой Mg 2+ и АТФ. Структуры, образующиеся из полипептидной цепи актина, должны постоянно находиться в комплексе со своими партнерами: с шапероном Hsp70, префолдином, шаперонином CCT - при фолдинге, с ионом Mg 2+ и АТФ - в нативном состоянии, с многочисленными актинсвязывающими белками - при образовании и функционировании цитоскелета клетки, с миозином и другими белками системы мышечного сокращения в мышечных клетках. Денатурация актина сопровождается самоассоциацией молекул актина, приводящей к образованию компактной термодинамически стабильной структуры, состоящей из 14-16 молекул белка, так называемого инактивированного актина (I-актина). Квазистационарное состояние нативных белков, по-видимому, широко распространено в природе. Возникновение такого состояния является энергозатратным и сопряжено с неспособностью полипептидной цепи образовывать нативную компактную структуру без участия помощников (сложной машинерии фолдинга белков в клетке) и без взаимодействия со своими естественными партнерами, в частности с ионами металлов.