An interaction of the functionalized closo-borates with albumins: The protein fluorescence quenching and calorimetry studyстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 26 марта 2017 г.

Работа с статьей


[1] An interaction of the functionalized closo-borates with albumins: The protein fluorescence quenching and calorimetry study / M. Y. Losytskyy, V. B. Kovalska, O. A. Varzatskii et al. // Journal of Luminescence. — 2016. — Vol. 169. — P. 51–60. An interactionoftheboronclusters closo-boratesK2[B10H10], K2[B12H12] andtheirfunctionalizedderi-vativeswithserumproteinshuman(HSA)andbovine(BSA)albuminsandimmonoglobulinIgGaswellas globular proteins β-lactoglobulin andlysozymewascharacterized.Thesteadystateandtimeresolved protein fluorescence quenchingstudiespointonthebindingofthe closo-boratearylaminederivativesto serum albuminsanddiscriminationofotherproteins.Themechanismofthealbumin fluorescence quenchingbythe closo-boratearylaminederivativeswasproposed. The complexformationbetweenalbuminandthe closo-boratemoleculeshasbeenconfirmed by isothermal titrationcalorimetry(ITC).Thecompound(K2[B10H10]) anditsarylaminederivativeboth interactwithHSA,haveclosevaluesof Ka (1.4and1.2103 M1 respectively)andGibbsenergy(17.9 and 17.5kJ/molrespectively).However,thearylaminederivativeformscomplexwiththehigherguest/ host bindingratio(4:1)comparingtotheparent closo-borate(2:1). [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть