Two-stage thermal unfolding of [Cys55]-substituted Cro repressor of bacteriophage lambdaстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 4 октября 2013 г.

Работа с статьей

Прикрепленные файлы

Имя Описание Имя файла Размер Добавлен
1. Полный текст PDF 1-s2.0-001457939181069K-main.pdf 331,9 КБ 30 сентября 2013 [G.I.Gitelson]

[1] Two-stage thermal unfolding of [cys55]-substituted cro repressor of bacteriophage lambda / G. Gitelson, Y. V. Griko, A. Kurochkin et al. // FEBS Letters. — 1991. — Vol. 289, no. 2. — P. 201–204. It has been shown by scanning calorimetry and 1H NMR spectroscopy that thermal denaturation of mutant lambda phage cro repressor in which Val55 was substituted for Cys, proceeds in 2 stages in contrast to the wild type protein. At neutral pH values, an additional cooperative transition has been observed at about 100 degrees C. Calorimetric measurements on the mutant and its tryptic fragment lead to the conclusion that the two-stage character of thermal unfolding of the mutant is due to a disruption of an additional cooperative domain in the dimer molecule which is stabilized by the S-S crosslink. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть