Prothymosin alpha fragmentation in apoptosisстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.

Работа с статьей


[1] Prothymosin alpha fragmentation in apoptosis / A. G. Evstafieva, G. A. Belov, M. Kalkum et al. // FEBS Letters. — 2000. — Vol. 467, no. 2-3. — P. 150–154. We observed fragmentation of an essential proliferation-related human nuclear protein prothymosin alpha in the course of apoptosis induced by various stimuli, Prothymosin alpha cleavage occurred at the DDVD99 motif. In vitro, prothymosin alpha could be cleaved at D-99 by caspase-3 and -7. Caspase hydrolysis disrupted the nuclear localization signal of prothymosin alpha and abrogated the ability of the truncated protein to accumulate inside the nucleus. Prothymosin alpha fragmentation may therefore be proposed to disable intranuclear proliferation-related function of prothymosin alpha in two ways: by cleaving off a short peptide containing important determinants, and by preventing active nuclear uptake of the truncated protein. (C) 2000 Federation of European Biochemical Societies. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть