|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
The fully oxidized form of the cytochrome bd quinol oxidase from E. coli does not participate in the catalytic cycle: Direct evidence from rapid kinetics studiesстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Yang K., Borisov V.B., Konstantinov A.A., Gennis R.B.
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 582
- Номер: 25-26
- Год издания: 2008
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 3705
- Последняя страница: 3709
- DOI: 10.1016/j.febslet.2008.09.038
- Аннотация: Cytochrome bd catalyzes the two-electron oxidation of either ubiquinol or menaquinol and the four-electron reduction of O(2) to H(2)O. In the current work, the rates of reduction of the fully oxidized and oxoferryl forms of the enzyme by the 2-electron donor ubiquinol-1 and single electron donor N,N,N',N'-tetramethyl-p-phenylendiamine (TMPD) have been examined by stopped-flow techniques. Reduction of the all-ferric form of the enzyme is 1000-fold slower than required for a step in the catalytic cycle, whereas the observed rates of reduction of the oxoferryl and singly-reduced forms of the cytochrome are consistent with the catalytic turnover. The data support models of the catalytic cycle which do not include the fully oxidized form of the enzyme as an intermediate.
- Добавил в систему: Борисов Виталий Борисович