|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
Understanding the non-catalytic behavior of human butyrylcholinesterase silent variants: Comparison of wild-type enzyme, catalytically active Ala328Cys mutant, and silent Ala328Asp variantстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 8 января 2017 г.
- Авторы: Lushchekina Sofya, Nemukhin Alexander, Varfolomeev Sergei, Masson Patrick
- Журнал: Chemico-Biological Interactions
- Том: 259
- Год издания: 2016
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 223
- Последняя страница: 232
- DOI: 10.1016/j.cbi.2016.04.007
- Аннотация: Сопоставлены конформационные изменения вдоль МД траекторий для систем, моделирующих комплексы бутирилхолинэстеразы с субстратами, для нативного фермента BChE и двух мутантов, Ala328Cys и Ala328Asp. Первый вариант сохраняет каталитическую активность фермента, второй – нет. Результаты показывают, что потеря каталитической активности при замене Ala328Asp объясняется перестройкой системы водородных связей таким образом, что остаток Asp в позиции 328 взаимодействует посредством водородной связи с остатком His438 из каталитической триады фермента. Как следствие, нарушается структура активного центра фермента.
- Добавил в систему: Немухин Александр Владимирович