Understanding the non-catalytic behavior of human butyrylcholinesterase silent variants: Comparison of wild-type enzyme, catalytically active Ala328Cys mutant, and silent Ala328Asp variantстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 8 января 2017 г.

Работа с статьей


[1] Understanding the non-catalytic behavior of human butyrylcholinesterase silent variants: Comparison of wild-type enzyme, catalytically active ala328cys mutant, and silent ala328asp variant / S. Lushchekina, A. Nemukhin, S. Varfolomeev, P. Masson // Chemico-Biological Interactions. — 2016. — Vol. 259. — P. 223–232. Сопоставлены конформационные изменения вдоль МД траекторий для систем, моделирующих комплексы бутирилхолинэстеразы с субстратами, для нативного фермента BChE и двух мутантов, Ala328Cys и Ala328Asp. Первый вариант сохраняет каталитическую активность фермента, второй – нет. Результаты показывают, что потеря каталитической активности при замене Ala328Asp объясняется перестройкой системы водородных связей таким образом, что остаток Asp в позиции 328 взаимодействует посредством водородной связи с остатком His438 из каталитической триады фермента. Как следствие, нарушается структура активного центра фермента. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть