|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
Apramycin recognition by the human ribosomal decoding siteстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Hermann T., Tereshko V., Skripkin E., Patel DJ
- Журнал: Blood Cells, Molecules, and Diseases
- Том: 38
- Номер: 3
- Год издания: 2007
- Издательство: Academic Press
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 193
- Последняя страница: 198
- DOI: 10.1016/j.bcmd.2006.11.006
- Аннотация: Aminoglycoside antibiotics bind specifically to the bacterial ribosomal decoding-site RNA and thereby interfere with fidelity but not efficiency of translation. Apramycin stands out among aminoglycosides for its mechanism of action which is based on blocking translocation and its ability to bind also to the eukaryotic decoding site despite differences in key residues required for apramycin recognition by the bacterial target. To elucidate molecular recognition of the eukaryotic decoding site by apramycin we have determined the crystal structure of an oligoribonucleotide containing the human sequence free and in complex with the antibiotic at 1.5 A resolution. The drug binds in the deep groove of the RNA which forms a continuously stacked helix comprising non-canonical C.A and G.A base pairs and a bulged-out adenine. The binding mode of apramycin at the human decoding-site RNA is distinct from aminoglycoside recognition of the bacterial target, suggesting a molecular basis for the actions of apramycin in eukaryotes and bacteria.
- Добавил в систему: Скрипкин Евгений Алексеевич
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | BCMD38_193.pdf | 841,1 КБ | 4 января 2013 [SkripkinEA] |