|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
Actomyosin cross-linking by caldesmon in non-muscle cellsстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Goncharova E.A., Shirinsky V.P., Shevelev A.Y., Marston S.B., Vorotnikov A.V.
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 497
- Номер: 2-3
- Год издания: 2001
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 113
- Последняя страница: 117
- Аннотация: The role of myosin-binding in cytoskeletal arrangement of non-muscle low molecular weight caldesmon (l-caldesmon) was studied. The N-terminal myosin-binding domain of caldesmon N152 colocalized with myosin in transiently transfected chicken fibroblasts. When added exogenously to the Triton-insoluble cytoskeleton, N152 enhanced l-caldesmon displacement by exogenous C-terminal actin-binding fragment (H1). Thus, a significant fraction of l-caldesmon cross-links actin and myosin. In contrast, in epithelioid HeLa cells most of l-caldesmon was only actin-bound as H1 alone was enough for its displacement. Phosphorylation by mitogen-activated protein kinase reduced the capability of H1 to displace endogenous l-caldesmon, suggesting it may represent a regulatory mechanism for actin-caldesmon interaction in vivo.
- Добавил в систему: Воротников Александр Вячеславович
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | Goncharova_2001.pdf | 365,8 КБ | 9 декабря 2012 [Vorotnikov] |