Properties of hexahistidine-tagged organophosphate hydrolaseстатья

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.

Работа с статьей


[1] Properties of hexahistidine-tagged organophosphate hydrolase / Y. A. Votchitseva, E. N. Efremenko, T. K. Aliev, S. D. Varfolomeyev // Biochemistry (Moscow). — 2006. — Vol. 71, no. 2. — P. 167–172. The catalytic properties of organophosphate hydrolase (OPH) containing a hexahistidine tag His(6) (His(6)-OPH) and purified to 98% homogeneity were investigated. The pH optimum of enzymatic activity and isoelectric point of His(6)-OPH, which were shown to be 10.5 and 8.5, respectively, are shifted to the alkaline range as compared to the same parameters of the native OPH. The recombinant enzyme possessed improved catalytic activity towards S-containing substrates: the catalytic efficiency of methylparathion hydrolysis by His(6)-OPH is 4.2(.)10(6) M(-1.)sec(-1), whereas by native OPH it is 3.5(.)10(5) M(-1.)sec(-1). [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть