Синтез и свойства аналогов бактериородопсина, содержащих электронно-плотные метки в хромофорестатья

Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 20 сентября 2013 г.

Работа с статьей


[1] Синтез и свойства аналогов бактериородопсина, содержащих электронно-плотные метки в хромофоре / Е. В. Миронова, А. Ю. Лукин, С. В. Шевяков и др. // Биохимия. — 2001. — Т. 66, № 11. — С. 1638–1648. Предложены методы синтеза аналогов ретиналя, содержащих электронно-плотные метки. Изучено взаимодействие этих полиеналей с бактериоопсином в составе апомембран Halobacterium salinarium. Аналог ретиналя, содержащий краун-эфирный рецептор быстро образует пигмент с максимумом ∼460 нм, способный к циклическим превращениям. Фотоцикл краун-БР крайне замедлен, мало эффективен ( ∼ 3 % от БР), включает М-подобный интермедиат с дифференциальным максимумом 380 нм. Аналог ретиналя, -иононовое кольцо которого заменено ферроценовым фрагментом, образует хромопротеид с основной полосой поглощения (483 нм) и плечом (∼ 590-610 нм). A method for synthesis of retinal analogs labeled with electron-density groups is suggested. The interaction of these polyene compounds with bacterioopsin in apomembrane of Halobacterium salinarum was tested. A retinal analog containing a crown-ether receptor group is able to interact readily with bacterioopsin giving rise to rapid formation of a pigment with absorption maximum at 460 nm. This pigment is capable of undergoing cyclic photoconversion. The crown-bacteriorhodopsin photocycle is extremely slow and its quantum efficiency is very low (∼3% of that in native bacteriorhodopsin). This photocycle includes an M-like intermediate with a differential absorption maximum at 380 nm. A retinal analog in which the beta-ionone ring is replaced by ferrocene moiety forms a stable chromoprotein with the main absorption band at 483 nm and a shoulder near 590-610 nm. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть