Cyanogen bromide cleavage of proteins in salt and buffer solutionsстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 20 июня 2016 г.

Работа с статьей


[1] Cyanogen bromide cleavage of proteins in salt and buffer solutions / Y. A. Andreev, S. A. Kozlov, A. A. Vassilevski, E. V. Grishin // Analytical Biochemistry. — 2010. — Vol. 407, no. 1. — P. 144–146. Protocols for recombinant polypeptide production should provide high yields and be efficient, user friendly, and time saving. To perform cyanogen bromide (CNBr) cleavage of fusion proteins, the majority of researchers first desalted and vacuum-dried samples and then dissolved them in aqueous formic or trifluoroacetic acid. We propose to exclude the desalting step and run CNBr cleavage directly. We show that the commonly used Tris–HCl, sodium phosphate, NaCl, imidazole, and guanidine–HCl do not interfere with the reaction under acidic conditions. Omitting the desalting step does not decrease the final yields of target products, as demonstrated for fusion proteins of different origin and composition. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть