Purification and immobilization of recombinant variants of Brevundimonas diminuta glutaryl-7-aminocephalosporanic acid acylase expressed in Escherichia coli cellsстатья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.

Работа с статьей


[1] Purification and immobilization of recombinant variants of brevundimonas diminuta glutaryl-7-aminocephalosporanic acid acylase expressed in escherichia coli cells / S. A. Khatuntseva, M. A. Eldarov, V. A. Redo, K. G. Skryabin // Journal of Biotechnology. — 2008. — Vol. 133, no. 1. — P. 123–126. Modified chitin-binding domain (ChBD) from Bacillus circulans chitinase A1 with W42F mutation in chitin-binding site was genetically fused to different positions within alpha-subunit of glutaryl-7-aminocephalosporanic acid acylase (GLA) gene. Hybrid proteins were efficiently expressed in E. coli cells as soluble, enzymatically active and correctly processed holoenzymes. ChBD-GLA fusions were easily affinity purified on chitin column by changing the salt concentration of binding and elution buffer. The developed one-step affinity purification procedure is thus a promising approach for scaled-up isolation of GLA variants for preparation of industrial biocatalysts as well as for structure-functional studies.

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть