Reduction of Photosystem I Reaction Center by Recombinant DrgA Protein in Isolated Thylakoid Membranes of the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803статья

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 20 сентября 2013 г.

Работа с статьей


[1] Reduction of photosystem i reaction center by recombinant drga protein in isolated thylakoid membranes of the cyanobacterium synechocystis sp. pcc 6803 / I. V. Elanskaya, V. A. Toporova, V. G. Grivennikova et al. // Biochemistry (Moscow). — 2009. — Vol. 74, no. 10. — P. 1080–1087. To study the function of soluble NAD(P)H:quinone-oxidoreductase of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 encoded by drgA gene, recombinant DrgA protein carrying 12 histidine residues on the C-terminal end was expressed in Escherichia coli and purified. Recombinant DrgA is a flavoprotein that exhibits quinone reductase and nitroreductase activities with NAD(P)H as the electron donor. Using EPR spectroscopy, it was demonstrated that addition of recombinant DrgA protein and NADPH to DCMU-treated isolated thylakoid membranes of the cyanobacterium increased the dark re-reduction rate of the photosystem I reaction center (P700+). Thus, DrgA can participate in electron transfer from NADPH to the electron transport chain of the Synechocystis sp. PCC 6803 thylakoid membrane. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть