|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
MECHANISM OF THERMAL UNCOUPLING OF THE SARCOPLASMIC-RETICULUM CA2+-PUMP - CHANGE IN FUNCTIONAL-PROPERTIES AND STRUCTURAL STATE OF THE ENZYME MOLECULEстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 27 мая 2015 г.
- Авторы: GEIMONEN ER, RUBTSOV AM, BOLDYREV AA
- Журнал: Biochemistry (Moscow)
- Том: 58
- Номер: 8
- Год издания: 1993
- Издательство: Pleiades Publishing, Ltd
- Местоположение издательства: Road Town, United Kingdom
- Первая страница: 934
- Последняя страница: 942
- Аннотация: The effect of short thermal treatment resulting in uncoupling of hydrolytic and transport functions of skeletal muscle sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase on the conformational state of the enzyme and the physicochemical parameters of the membrane lipid bilayer was investigated It was found that the main reason for the decrease in efficiency of the Ca2+-pump is the increase in membrane permeability for Ca2+. No change in Ca2+-ATPase hydrophilic domain conformation was found after thermal treatment. However, thermal treatment restricts the accessibility of the transmembrane hydrophobic domain of the enzyme to several compounds, decreases microviscosity of the lipid bilayer, and modifies protein-lipid and protein-protein interactions in the membrane.
- Добавил в систему: Рубцов Александр Михайлович