Исследование свойств NAD(P)H: FMN- оксидоредуктазы из морских люминесцентных бактерий Vibrio fischeriстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 24 января 2020 г.
Аннотация:NAD(P)H: FMN-oxidoreductase from Vibrio fischeri was purified 2000-fold to homogeneity using preparative electrophoresis as the terminal purification step. The molecular weight of enzyme was determined to be 24 kD. The specific activity of the enzyme preparation was 7 mu moles/min per mg protein. The apparent K-m values for NADH and NADPH were, respectively, 4.6 and 13.6 mu M, and 1.0, 0.5, and 0.2 mu M for riboflavin, FMN, and FAD. The NAD(P)H: FMN-oxidoreductase was characterized with regard to effects of some inhibitors and accepters. The data suggest that the enzyme functions by a ordered mechanism of substrate binding.