Escherichia coli inorganic pyrophosphatase: site-directed mutagenesis of the metal binding sitesстатья

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.

Работа с статьей


[1] Escherichia coli inorganic pyrophosphatase: site-directed mutagenesis of the metal binding sites / S. Avaeva, P. Ignatov, S. Kurilova et al. // FEBS Letters. — 1996. — Vol. 399, no. 1-2. — P. 99–102. Aspartic acids 65, 67, 70, 97 and 102 in the inorganic pyrophosphatase of Escherichia coli, identified as evolutionarily conserved residues of the active site, have been replaced by asparagine. Each mutation was found to decrease the κapp value by approx. 2–3 orders of magnitude. At the same time, the Km values changed only slightly. Only minor changes take place in the pK values of the residues essential for both substrate binding and catalysis. All mutant variants have practically the same affinity to Mg2+ as the wild-type pyrophosphatase. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть