Morphology and aggregation of RADA-16-I peptide Studied by AFM, NMR and molecular dynamics simulationsстатья

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 26 августа 2016 г.

Работа с статьей

Прикрепленные файлы

Имя Описание Имя файла Размер Добавлен
1. Полный текст Bagrov_et_al-Biopolymers.pdf 964,7 КБ 25 июля 2016 [DBagr]

[1] Morphology and aggregation of rada-16-i peptide studied by afm, nmr and molecular dynamics simulations / D. Bagrov, Y. Gazizova, V. Podgorsky et al. // Biopolymers. — 2016. — Vol. 106, no. 1. — P. 72–81. RADA-16-I is a self-assembling peptide which forms biocompatible fibrils and hydrogels. We used molecular dynamics simulations, atomic-force microscopy, NMR spectroscopy, and thioflavin T binding assay to examine size, structure, and morphology of RADA-16-I aggregates. We used the native form of RADA-16-I (H-(ArgAlaAspAla)4 -OH) rather than the acetylated one commonly used in the previous studies. At neutral pH, RADA-16-I is mainly in the fibrillar form, the fibrils consist of an even number of stacked β-sheets. At acidic pH, RADA-16-I fibrils disassemble into monomers, which form an amorphous monolayer on graphite and monolayer lamellae on mica. RADA-16-I fibrils were compared with the fibrils of a similar peptide RLDL-16-I. Thickness of β-sheets measured by AFM was in excellent agreement with the molecular dynamics simulations. A pair of RLDL-16-I β-sheets was thicker (2.3 ± 0.4 nm) than a pair of RADA-16-I β-sheets (1.9 ± 0.1 nm) due to the volume difference between alanine and leucine residues. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть