Второй активный центр в эндолитической трансгликозилазе gp144 бактериофага phiKZстатья

Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science

Работа с статьей


[1] Второй активный центр в эндолитической трансгликозилазе gp144 бактериофага phikz / О. В. Чертков, Г. А. Армеев, И. В. Упоров и др. // Acta Naturae (русскоязычная версия). — 2017. — Т. 9, № 1. — С. 87–94. Литические трансгликозилазы – распространенный тип пептидогликанлизирующих ферментов, расщепляющих гетерополимеры клеточных стенок бактерий в процессе клеточного метаболизма или инфекции бактериофагом. Молекулярный механизм действия трансгликозилаз предполагает участие в активном центре фермента лишь одного аминокислотного остатка Glu или Asp. Эндолизин gp144 бактериофага phiKZ Pseudomonas aeruginosa принадлежит к группе грамотрицательных трансгликозилаз с модульным строением и С-концевым расположением каталитического домена. Предсказанную роль каталитического аминокислотного остатка в его структуре выполняет Glu115. Однако замена этого остатка не полностью удаляет активность мутантного белка. Направленный мутагенез выявил участие в каталитическом механизме Tyr197, а также второй активный центр с аминокислотными остатками Glu178 и Tyr147. Наличие дублирующего активного центра подтверждено методами компьютерного моделирования, молекулярной динамики конформационных изменений и изменения заряда поверхности и структуры при внесении точечных мутаций.

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть