OCP–FRP protein complex topologies suggest a mechanism for controlling high light tolerance in cyanobacteriaстатья Исследовательская статья

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus

Работа с статьей

Прикрепленные файлы


Имя Описание Имя файла Размер Добавлен
1. Полный текст Полный текст Nat_Comms_Author_proofs.pdf 2,4 МБ 1 сентября 2018 [emaksimoff]
2. Подтверждение оплаты 30034783810008184762INVOIC2676115609001.pdf 20,4 КБ 27 августа 2018 [emaksimoff]

[1] Ocp–frp protein complex topologies suggest a mechanism for controlling high light tolerance in cyanobacteria / S. Nikolai, S. Yury, S. Evgeny et al. // Nature communications. — 2018. In cyanobacteria, high light photoactivates the Orange Carotenoid Protein (OCP) that binds to antennae complexes, dissipating energy and preventing the destruction of the photosynthetic apparatus. At low light, OCP is efficiently deactivated by a poorly understood action of the dimeric Fluorescence Recovery Protein (FRP). Here, we engineer FRP variants with defined oligomeric states and scrutinize their functional interaction with OCP. Complemented by disulfide trapping and chemical crosslinking, structural analysis in solution reveals the topology of metastable complexes of OCP and the FRP scaffold with different stoichiometries. Unable to tightly bind monomeric FRP, photoactivated OCP recruits dimeric FRP, which subsequently monomerizes giving 1:1 complexes. This could be facilitated by a transient OCP–2FRP–OCP complex formed via the two FRP head domains, significantly improving FRP efficiency at elevated OCP levels. By identifying key molecular interfaces, our findings may inspire the design of optically triggered systems transducing light signal into protein-protein interactions. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть