|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ АМИНОГРУПП БЕЛКА С КРАУН-ЭФИРОМ МЕТОДАМИ ИК-ФУРЬЕ И ИМПУЛЬСНОЙ ТЕРАГЕРЦОВОЙ СПЕКТРОСКОПИИтезисы доклада
- Авторы: Бородин А.В., Брандт Н.Н., Ванг К.Дж, Жао И., Жанг К.Ч., Карговский А.В., Курицын И.И., Луо К., Манькова А.А., Сакодынская И.К., Чикишев А.Ю., Шкуринов А.П.
- Сборник: IV Съезд биофизиков России. Симпозиум IV «Новые тенденции и методы в биофизике». Материалы докладов
- Тезисы
- Год издания: 2012
- Место издания: Нижний Новгород
- Первая страница: 48
- Аннотация: Белки являются важнейшими биологическими объектами, определяющими процессы жизнедеятельности. Известна проблема структура-функция, существенный вклад в ре- шение которой способны обеспечить методы оптической спектроскопии, позволяющие исследовать структуру белковых молекул, а также структурные изменения, связанные с варьированием различных параметров среды и взаимодействием с другими веществами. Функциональная активность многих водорастворимых белков существенно уменьшает- ся в неводных средах; возможны также изменения функционирования. Так, например, в органических растворителях функциональная активность химотрипсина резко умень- шается, однако добавление молекул краун-эфира (КЭ) приводит к резкому увеличению его активности. Для исследования биологических объектов наиболее часто применяются методы ИК и КР спектроскопии, однако терагерцовая импульсная спектроскопия позволяет по- лучить дополнительную информацию о способах взаимодействия изучаемых объектов, так как в этом диапазоне расположены как внутри-, так и межмолекулярные колебания. В нашей работе предлагается совместное использование этих спектроскопических ме- тодов. Наличие сильной колебательной линии амид I в ИК и КР спектрах белков мешает интерпретации изменений, происходящих с аминогруппами белка при взаимодействии с молекулами КЭ из-за перекрытия соответствующих линий. В связи с этим мы использова- ли модельное соединение трис(гидроксиметил)аминометан (трис). В работе проведены измерения ИК и ТГц спектров протонированного и непротониро- ванного триса, КЭ, комплексов трис-КЭ, а также химотрипсина и комплексов химотрипсин- КЭ. Проведен анализ изменений белка, связанных с взаимодействием с молекулами КЭ. Измерения ТГц спектров химотрипсина и его комплексов с КЭ показали, что при до- бавлении молекул КЭ спектры сильно меняются. Эти изменения соответствуют тем, что происходят в спектрах протонированного триса при добавлении молекул КЭ. В спектрах комплексов появляются новые линии, не обнаруженные в спектрах чистых веществ, ин- тенсивность, положение и форма которых сильно зависят от относительных концентра- ций компонентов. Проведен сравнительный анализ взаимодействия протонированных и непротонированных аминогрупп с КЭ. Взаимодействие поверхностных аминогрупп бел- ка с молекулами КЭ может быть причиной увеличения функциональной активности бел- ка в органических растворителях.
- Добавил в систему: Карговский Алексей Владимирович