N-terminal moiety of Antimicrobial peptide Ltc1-k increases its toxicity for eukaryotic cellsстатья

Информация о цитировании статьи получена из Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 29 мая 2015 г.

Работа с статьей


[1] Samsonova O. V., Kudryashova K. S., Feofanov A. V. N-terminal moiety of antimicrobial peptide ltc1-k increases its toxicity for eukaryotic cells // Acta Naturae (англоязычная версия). — 2011. — Vol. 3, no. 2. — P. 68–78. The antimicrobial peptide Ltc1-K and its derivates without one, two, then three N-terminal amino acid residues were studied based on the hypothesis (backed by some experimental data) that the hydrophobic N-terminal moiety of linear cationic antimicrobial peptides defines their haemolytic activity. It was discovered that the excision of three N-terminal amino acid residues considerably decreases the peptide’s toxicity for eukaryotic cells and simultaneously increases the selectivity of antibacterial activity for some bacteria species. Studies performed with the model membrane systems and human erythrocytes revealed that the main reason for the observed effect is a multifold decrease in the peptide’s affinity to an eukaryotic cellular membrane enriched with zwitterionic phospholipids.

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть