Polyhistidine-containing organophosphorus hydrolase with outstanding propertiesстатья

Информация о цитировании статьи получена из Scopus, Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.

Работа с статьей


[1] Polyhistidine-containing organophosphorus hydrolase with outstanding properties / E. Efremenko, I. Lyagin, Y. Votchitseva et al. // Biocatalysis and Biotransformation. — 2007. — Vol. 25, no. 1. — P. 103–108. The catalytic and physical–chemical properties of organophosphorus hydrolase (OPH) modified by the addition of an N-terminal dodecahistidine tag (His12-OPH) have been investigated. Introduction of the His12-tag caused a 30- and 74-fold increase in catalytic efficiency of the enzyme with parathion and methyl parathion, respectively, compared to OPH. Concurrently, the His12-OPH had a more alkaline pH-optimum and extended temperature range than OPH and OPH modified with a hexahistidine tag. A study of His12-OPH thermostability showed that the enzyme had a tendency to oligomerise. This resulted in a decrease in the enzymatic activity of His12-OPH at temperatures <50oC, but provided the enzyme with much higher thermostability at temperatures >50oC, compared to OPH. [ DOI ]

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть