ИСТИНА

Семисотнов Геннадий Васильевич пользователь

Институт белка РАН

Соавторы: KOTOVA N.V., Мельник Б.С., Птицын О.Б., Marchenkov V.V., Финкельштейн А.В., Bychkova V.E., Marchenkov V.V., Alakhov Y.B., Kashparov I.A., БАЛОБАНОВ В.А., Kihara H., MARCHENKO N.Y., Surin A.K. показать полностью..., Долгих Д.А., Тимченко A.A., Уверский В.Н., Gil’manshin R.I., Kuwajima K., Marchenko N.Y., Marchenkova S.Y., Razgulyaev O.I., Безсонов Е.Е., Калебина Т.С., Кудряшова И.Б., BRAZHNIKOV E., Baryshnikova E.N., Ikura T., Katina N.S., Kimura K., Selivanova O., VAS M., Василенко К.С., Галзитская О.В., Кулаев И.С., Кутышенко В.П., Рекстина В.В., Сердюк И.Н., ABATUROV L., BULANKINA N.I., Baryshnikova (Samatova) E.N., Gorkovskii A.A., Gripas\textquotesingle A.F., Groenning M., Guryanov S.G., Gutin A.M., KASHPAROVA N.J., Kaliman P.A., Katina N.S., Kirkitadze M.D., Kuwajima K., Marchenko N.Y., Mitin I.V., Motuz L.P., Munehito A., NY, Nikaido K., Sikorskaya E.V., Solovskii M.V., Szilagyi A.N., Uversky V.N., Wakabayashi K., Yaklichkin S.Y., Zerovnik E., Zikherman K.K., Барышникова (Саматова) Е.Н., Гиршович А.С., Горковский А.А., Довженко М.А., Зиганшин Р.Х., Кимура К., Кузнецов С.Л., Марченков Т.А., Марченкова С.Ю., Мельник Т.М., Мотуз Л.П., Муранова Т.А., Овчинников Л.П., Селях И.О., Чемерис В.В., марченко в.в.

73 статьи, 2 тезисов докладов

Количество цитирований статей в журналах по данным Web of Science: 3833, Scopus: 3953

IstinaResearcherID (IRID): 433882301

ResearcherID: L-8864-2015

Scopus Author ID: 7004108954

ORCID: 0000-0003-4311-3884

Деятельность

• Статьи в журналах

  • • 2022 Bioluminescence Resonance Energy Transfer (BRET) Allows Monitoring the Barnase-Barstar Complex In Vivo
    • Marchenkov Victor, Ivashina Tanya, Marchenko Natalia, Ksenzenko Vladimir, Semisotnov Gennady
    • в журнале Biophysica, издательство MDPI (Basel, Switzerland), том 2, № 1, с. 72-78 DOI
  • 
    • 2020 Back to GroEL-Assisted Protein Folding: GroES Binding-Induced Displacement of Denatured Proteins from GroEL to Bulk Solution
    • Marchenkov Victor, Gorokhovatsky Andrey, Marchenko Natalia, Ivashina Tanya, Semisotnov Gennady
    • в журнале Biomolecules, издательство MDPI (Basel, Switzerland), том 10, № 1 DOI
  • 
    • 2018 Ligand-Induced Reassembly of GroEL/ES Chaperone In Vitro: Visualization by Electron Microscopy
    • Ryabova N.A., Selivanova O.M., Semisotnov G.V.
    • в журнале Molecular Biology, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 52, № 1, с. 103-107 DOI
  • 
    • 2018 Limited Trypsinolysis of GroES: The Effect on the Interaction with GroEL and Assembly In Vitro
    • Marchenkov V.V., Kotova N.V., Muranova T.A., Semisotnov G.V.
    • в журнале Molecular Biology, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 52, № 1, с. 69-74 DOI
  • 
    • 2018 The Molten Globule Concept: 45 Years Later
    • Bychkova V.E., Semisotnov G.V., Balobanov V.A., Finkelstein A.V.
    • в журнале Biochemistry (Moscow), издательство Pleiades Publishing, Ltd (Road Town, United Kingdom), том 83, № S1, с. S33-S47 DOI
  • • 2018 The molecular chaperone GroEL in complex with denatured proteins: increasing stability against temperature and trypsin action
    • Marchenkov Victor V., Melnik Tatiana N., Marchenko Natalia Yu, Semisotnov Gennady V.
    • в журнале Вестник Санкт-Петербургского университета. Серия 4 Физика. Химия, № 4, с. 365-371 DOI
  • • 2018 Расплавленная глобула: 45 лет спустя
    • Бычкова В.Е., Семисотнов Г.В., Балобанов В.А., Финкельштейн А.В.
    • в журнале Успехи биологической химии, том 58, № 1, с. 67-100
  • 
    • 2016 Affinity chromatography of chaperones based on denatured proteins: Analysis of cell lysates of different origin
    • Marchenko N.Yu, Sikorskaya E.V., Marchenkov V.V., Kashparov I.A., Semisotnov G.V.
    • в журнале Protein Expression and Purification, издательство Academic Press (United States), том 119, с. 117-123 DOI
  • 
    • 2016 Dataset concerning GroEL chaperonin interaction with proteins
    • Marchenkov V.V., Marchenko N.Yu, Kaysheva A.L., Kotova N.V., Kashparov I.A., Semisotnov G.V.
    • в журнале Data in Brief, издательство Elsevier Inc. (США), том 6, с. 619-624 DOI
  • • 2016 How do chaperones save protein folding?
    • Semisotnov G.V., Marchenkov V.V., Marchenko N.Y., Finkelstein A.V.
    • в журнале Atlas of Science.( http://atlasofscience.org)
  • 
    • 2015 Strict experimental evidence that apo-chaperonin GroEL does not accelerate protein folding, although it does accelerate one of its steps
    • Marchenko NY, Marchenkov VV, Semisotnov GV, Finkelstein AV
    • в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, издательство National Academy of Sciences (United States), том 112, № 50, с. E6831-E6832 DOI
  • 
    • 2014 Chaperonin GroEL Reassembly: An Effect of Protein Ligands and Solvent Composition
    • Ryabova Nataliya, Marchenkov Victor, Kotova Nina, Semisotnov Gennady
    • в журнале Biomolecules, издательство MDPI (Basel, Switzerland), том 4, № 2, с. 458-473 DOI
  • 
    • 2013 Amyloidogenic peptides of yeast cell wall glucantransferase Bgl2p as a model for the investigation of its pH-dependent fibril formation
    • Bezsonov EE, Groenning M., Galzitskaya OV, Gorkovskii AA, Semisotnov GV, Selyakh IO, Ziganshin RH, Rekstina VV, Kudryashova IB, Kuznetsov SA, Kulaev IS, Kalebina TS
    • в журнале Prion, издательство Landes Bioscience (United States), том 7, № 2, с. 175-184 DOI
  • 
    • 2013 Molecular chaperone GroEL/ES: Unfolding and refolding processes
    • Ryabova N.A., Marchenkov V.V., Marchenkova S.Yu, Kotova N.V., Semisotnov G.V.
    • в журнале Biochemistry (Moscow), издательство Pleiades Publishing, Ltd (Road Town, United Kingdom), том 78, № 13, с. 1405-1414 DOI
  • 
    • 2013 The major mRNP protein YB-1: Structural and association properties in solution
    • Guryanov Sergey G., Filimonov Vladimir V., Timchenko Alexander A., Melnik Bogdan S., Kihara Hiroshi, Kutyshenko Victor P., Ovchinnikov Lev P., Semisotnov Gennady V.
    • в журнале Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 1834, № 2, с. 559-567 DOI
  • 
    • 2010 Folding intermediate and folding nucleus for I–>N and U–>I–>N transitions in apomyoglobin: contributions by conserved and nonconserved residues
    • Samatova E.N., Melnik B.S., Balobanov V.A., Katina N.S., Dolgikh D.A., Semisotnov G.V., Finkelstein A.V., Bychkova V.E.
    • в журнале Biophysical Journal, издательство Biophysical Society (United States), том 98, № 8, с. 1694-1702 DOI
  • • 2010 Температурно-индуцированные конформационные переходы глюкантрансферазы Bgl2p, выделенной из клеточных стенок дрожжей Saccharomyces cerevisiae
    • Безсонов Е.Е., Калебина Т.С., Горковский А.А., Кудряшова И.Б., Семисотнов Г.В., Кулаев И.С.
    • в журнале Молекулярная биология, том 44, № 3, с. 551-554 DOI
  • 
    • 2009 GroEL-Assisted Protein Folding: Does It Occur Within the Chaperonin Inner Cavity?
    • Marchenkov Victor, Semisotnov Gennady
    • в журнале International Journal of Molecular Sciences, издательство MDPI (Basel, Switzerland), том 10, № 5, с. 2066-2083 DOI
  • 
    • 2009 On the role of some conserved and nonconserved amino acid residues in the transitional state and intermediate of apomyoglobin folding
    • Baryshnikova (Samatova) E.N., Melnik B.S., Balobanov V.A., Katina N.S., Finkelshtein A.V., Semisotnov G.V., Bychkova V.E.
    • в журнале Molecular Biology, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 43, № 1, с. 123-133 DOI
  • 
    • 2009 Refolding of scFv mini-antibodies using size-exclusion chromatography via arginine solution layer
    • Fursova K.K., Laman A.G., Melnik B.S., Semisotnov G.V., Kopylov P.Kh, Kiseleva N.V., Nesmeyanov V.A., Brovko F.A.
    • в журнале Journal of Chromatography B: Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 877, № 22, с. 2045-2051 DOI
  • 
    • 2009 Symmetrical Refolding of Protein Domains and Subunits: Example of the Dimeric Two-Domain 3-Isopropylmalate Dehydrogenases
    • Gráczer Éva, Varga Andrea, Melnik Bogdan, Semisotnov Gennady, Závodszky Péter, Vas Mária
    • в журнале Biochemistry, издательство American Chemical Society (United States), том 48, № 5, с. 1123-1134 DOI
  • • 2009 О роли некоторых консервативных и неконсервативных аминокислотных остатков в переходном состоянии и в интермедиате сворачивания апомиоглобина
    • Барышникова (Саматова) Е.Н., Мельник Б.С., Балобанов В.А., Катина Н.С., Финкельштейн А.В., Семисотнов Г.В., Бычкова В.Е.
    • в журнале Молекулярная биология, том 43, № 1, с. 136-147
  • 
    • 2008 Importance of a single disulfide bond for the PsbO protein of photosystem II: protein structure stability and soluble overexpression in Escherichia coli
    • Nikitina Julia, Shutova Tatiana, Melnik Bogdan, Chernyshov Sergey, Marchenkov Victor, Semisotnov Gennady, Klimov Vyacheslav, Samuelsson Göran
    • в журнале Photosynthesis Research, издательство Springer Nature (Switzerland), том 98, № 1-3, с. 391-403 DOI
  • 
    • 2007 Equilibrium unfolding of mutant apomyoglobins carrying substitutions of conserved nonfunctional residues with alanine
    • Baryshnikova E.N., Balobanov V.A., Katina N.S., Melnik B.S., Dolgikh D.A., Semisotnov G.V., Bychkova V.E.
    • в журнале Molecular Biology, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 41, № 4, с. 609-615 DOI
  • 
    • 2007 Rates of Unfolding, Rather than Refolding, Determine Thermal Stabilities of Thermophilic, Mesophilic, and Psychrotrophic 3-Isopropylmalate Dehydrogenases
    • Gráczer Éva, Varga Andrea, Hajdú István, Melnik Bogdan, Szilágyi András, Semisotnov Gennady, Závodszky Péter, Vas Mária
    • в журнале Biochemistry, издательство American Chemical Society (United States), том 46, № 41, с. 11536-11549 DOI
  • • 2007 АНАЛИЗ КИНЕТИКИ СВОРАЧИВАНИЯ КАРБОАНГИДРАЗЫ Б
    • Мельник Б.С., Марченков В.В., Евдокимов С.Р., Соколовский И.В., Семисотнов Г.В.
    • в журнале Вестник Санкт-Петербургского университета. Серия 4 Физика. Химия, № 1, с. 10-15
  • 
    • 2006 Affinity chromatography of GroEL chaperonin based on denatured proteins: Role of electrostatic interactions in regulation of GroEL affinity for protein substrates
    • Marchenko N.Yu, Marchenkov V.V., Kaysheva A.L., Kashparov I.A., Kotova N.V., Kaliman P.A., Semisotnov G.V.
    • в журнале Biochemistry (Moscow), издательство Pleiades Publishing, Ltd (Road Town, United Kingdom), том 71, № 12, с. 1357-1364 DOI
  • • 2006 Молекулярные шаперонины прокариотических и эукариотических клеток
    • Марченков В.В., Марченко Н.Ю., Марченкова С.Ю., Семисотнов Г.В.
    • в журнале Успехи биологической химии, том 46, с. 279-302
  • 
    • 2005 Folding/Unfolding Kinetics of Apomyoglobin
    • Baryshnikova E.N., Melnik B.S., Semisotnov G.V., Bychkova V.E.
    • в журнале Molecular Biology, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 39, № 6, с. 884-891 DOI
  • • 2005 Three-state protein folding: Analysis of a chevron plot for three-state unfolding/refolding reactions of apomyoglobin
    • Baryshnikova EN, Melnik BS, Finkelstein AV, Semisotnov GV, Bychkova VE
    • в журнале Biophysical Journal, издательство Biophysical Society (United States), том 88, № 1S(2), с. 37A-37A
  • 
    • 2005 Three-state protein folding: Experimental determination of free-energy profile
    • Baryshnikova Ekaterina N., Melnik Bogdan S., Finkelstein Alexei V., Semisotnov Gennady V., Bychkova Valentina E.
    • в журнале Protein Science, издательство Cold Spring Harbor Laboratory Press (United States), том 14, № 10, с. 2658-2667 DOI
  • 
    • 2004 Fusion of Aequorea victoria GFP and aequorin provides their Ca2$\mathplus$-induced interaction that results in red shift of GFP absorption and efficient bioluminescence energy transfer
    • Gorokhovatsky Andrey Yu, Marchenkov Victor V., Rudenko Natalia V., Ivashina Tanya V., Ksenzenko Vladimir N., Burkhardt Nils, Semisotnov Gennady V., Vinokurov Leonid M., Alakhov Yuli B.
    • в журнале Biochemical and Biophysical Research Communications, издательство Academic Press (United States), том 320, № 3, с. 703-711 DOI
  • • 2004 Взаимодействие шаперона GroEL с ранними кинетическими промежуточными состояниями ренатурирующих белков ингибирует формирование их нативной структуры
    • Соколовский И В Марченков В.В, Котова Н.В., Галзитская О.В., Бочкарева Е.С., Гиршович А.С., Семисотнов Г.В.
    • в журнале Биофизика, издательство Наука (М.), том 49, № 6, с. 987-994
  • • 2003 Effect of ADP and GroES on interaction of molecular chaperonin GroEL with non-native lysozyme
    • MARCHENKOV V.V., KOTOVA N.V., SEMISOTNOV G.V., MARCHENKO N.YU, BULANKINA N.I., KALIMAN P.A.
    • в журнале Ukrainskii Biokhimicheskii Zhurnal, издательство National'na Akademiya Nauk Ukrainy (Ukraine), том 75, № 3, с. 88-94
  • 
    • 2003 Homogeneous assay for biotin based on Aequorea victoria bioluminescence resonance energy transfer system
    • Gorokhovatsky Andrey Yu, Rudenko Natalia V., Marchenkov Victor V., Skosyrev Vitaly S., Arzhanov Maxim A., Burkhardt Nils, Zakharov Mikhail V., Semisotnov Gennady V., Vinokurov Leonid M., Alakhov Yuli B.
    • в журнале Analytical Biochemistry, издательство Academic Press (United States), том 313, № 1, с. 68-75 DOI
  • • 2001 Incomplete refolding of a fragment of the N-terminal domain of pig muscle 3-phosphoglycerate kinase that lacks a subdomain Comparison with refolding of the complementary C-terminal fragment
    • Szilagyi Andrea N., Kotova Nina V., Semisotnov Gennady V., Vas Maria
    • в журнале European Journal of Biochemistry, том 268, № 6, с. 1851-1860 DOI
  • 
    • 2000 GroES co-chaperonin small-angle X-ray scattering study shows ring orifice increase in solution
    • Timchenko A.A., Melnik B.S., Kihara H., Kimura K., Semisotnov G.V.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 471, № 2-3, с. 211-214 DOI
  • • 1999 Toward monitoring early events of myoglobin refolding by stopped-flow x-ray scattering at subzero temperatures
    • Surin Alexey K., Yang Li, Nakagawa Yuki, Kimura Kazumoto, Amemiya Yoshiyuki, Semisotnov Gennady V., Kihara Hiroshi
    • в журнале Seibutsu Butsuri, издательство The Biophysical Society of Japan (Japan), том 39, № supplement, с. S110 DOI
  • • 1999 МОНОМЕРНАЯ ФОРМА МОЛЕКУЛЯРНОГО ШАПЕРОНА GROEL: СТРУКТУРА, СТАБИЛЬНОСТЬ И ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
    • Сурин А.К., Котова Н.В., Марченкова С.Ю., Марченков В.В., Семисотнов Г.В.
    • в журнале Биоорганическая химия, издательство Российская академия наук (Москва), том 25, № 5, с. 358-364
  • 
    • 1998 Kinetic refolding of beta-lactoglobulin. Studies by synchrotron X-ray scattering, and circular dichroism, absorption and fluorescence spectroscopy
    • Munehito Arai, Ikura Teikichi, Semisotnov Gennady V., Kihara Hiroshi, Amemiya Yoshiyuki, Kuwajima Kunihiro
    • в журнале Journal of Molecular Biology, издательство Academic Press (United States), том 275, № 1, с. 149-162 DOI
  • • 1998 СВОЙСТВА N-КОНЦЕВОГО 60-КДА ФРАГМЕНТА ФАКТОРА ЭЛОНГАЦИИ 2
    • Коротков К.В., Плотников А.Н., Мотуз Л.П., Василенко К.С., Семисотнов Г.В., Алахов Ю.Б.
    • в журнале Биоорганическая химия, издательство Российская академия наук (Москва), том 24, № 3, с. 171-174
  • • 1998 Сворачивание глобулярных белков in vitro
    • Котова Н.В., Семисотнов Г.В.
    • в журнале Успехи биологической химии, том 38, с. 199-223
  • 
    • 1997 Denaturation Transitions of the Molecular GroEL Chaperone from Escherichia coli
    • Surin A.K., Kotova N.V., Marchenkova S.Yu, Sokolovskii I.V., Rodionova N.A., Yaklichkin S.Yu, Semisotnov G.V.
    • в журнале Russian Journal of Bioorganic Chemistry, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 23, № 4, с. 231-235
  • 
    • 1997 Ligands regulate GroEL thermostability
    • Surin A.K., Kotova N.V., Kashparov I.A., Marchenkov V.V., Marchenkova S.Yu, Semisotnov G.V.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 405, № 3, с. 260-262 DOI
  • 
    • 1996 Biosynthesis of the 17-kDa and 27-kDa N-Terminal Fragments of Elongation Factor EF-2 and Their Conformation in Solution
    • Plotnikov A.N., Motuz L.P., Korotkov K.V., Alakhov Yu B., Vasilenko K.S., Kirkitadze M.D., Kotova N.V., Semisotnov G.V.
    • в журнале Russian Journal of Bioorganic Chemistry, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 22, № 7, с. 416-427
  • • 1996 Kinetic study on protein folding studied by stopped-flow X-ray scattering
    • Kihara H., Semisotnov G.V., Kotova N.V., Kimura K., Amemiya Y., Serdyuk I.N., Timchenko A.A., Ikura T., Kuwajima K.
    • в журнале Progress in Biophysics and Molecular Biology, издательство Pergamon Press Ltd. (United Kingdom), том 65, № S1, с. 47 DOI
  • 
    • 1996 Protein Globularization During Folding. A Study by Synchrotron Small-angle X-ray Scattering
    • Semisotnov Gennady V., Kihara Hiroshi, Kotova Nina V., Kimura Kazumoto, Amemiya Yoshiyuki, Wakabayashi Katsuzo, Serdyuk Igor N., Timchenko Alexander A., Chiba Kaori, Nikaido Kiyokazu, Ikura Teikichi, Kuwajima Kunihiro
    • в журнале Journal of Molecular Biology, издательство Academic Press (United States), том 262, № 4, с. 559-574 DOI
  • 
    • 1993 Secondary structure of globular proteins at the early and the final stages in protein folding
    • Kuwajima K., Semisotnov G.V., Finkelstein A.V., Sugai S., Ptitsyn O.B.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 334, № 3, с. 265-268
  • • 1993 THE MOLTEN GLOBULE UNFOLDING BY STRONG DENATURANTS HAS THE "ALL-OR-NONE" NATURE
    • Uversky V.N., Semisotnov G.V., Ptitsyn O.B.
    • в журнале Biophysica, издательство MDPI (Basel, Switzerland), том 38, № 1, с. 37-46
  • 
    • 1992 ‘All-or-none’ mechanism of the molten globule unfolding
    • Uversky V.N., Semisotnov G.V., Pain R.H., Ptitsyn O.B.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 314, № 1, с. 89-92 DOI
  • 
    • 1991 Refolding kinetics of pig muscle and yeast 3-phosphoglycerate kinases and of their proteolytic fragments
    • SEMISOTNOV Gennady V., VAS Maria, CHEMERIS Violetta V., KASHPAROVA Natalija J., KOTOVA Nina V., RAZGULYAEV Oleg I., SINEV Michael A.
    • в журнале European Journal of Biochemistry, том 202, № 3, с. 1083-1089 DOI
  • 
    • 1991 Study of the "molten globule" intermediate state in protein folding by a hydrophobic fluorescent probe
    • Semisotnov G.V., Rodionova N.A., Razgulyaev O.I., Uversky V.N., Gripas\textquotesingle A.F., Gilmanshin R.I.
    • в журнале Biopolymers, издательство John Wiley & Sons Inc. (United States), том 31, № 1, с. 119-128 DOI
  • 
    • 1990 An early immunoreactive folding intermediate of the tryptophan synthase β2 subunit is a ‘Molten Globule’
    • Goldberg Michel E., Semisotnov Gennady V., Friguet Bertrand, Kuwajima Kunihiro, Ptitsyn Oleg B., Sugai Shintaro
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 263, № 1, с. 51-56 DOI
  • 
    • 1990 Evidence for a molten globule state as a general intermediate in protein folding
    • Ptitsyn O.B., Pain R.H., Semisotnov G.V., Zerovnik E., Razgulyaev O.I.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 262, № 1, с. 20-24 DOI
  • 
    • 1990 Reactivation of 3-phosphoglycerate kinase from its unfolded proteolytic fragments
    • VAS Maria, SINEV Michael A., KOTOVA Nina V., SEMISOTNOV Gennady V.
    • в журнале European Journal of Biochemistry, том 189, № 3, с. 575-579 DOI
  • 
    • 1990 Two slow stages in refolding of bovine carbonic anhydrase B are due to proline isomerization
    • Semisotnov G.V., Uversky V.N., Sokolovsky I.V., Gutin A.M., Razgulyaev O.I., Rodionova N.A.
    • в журнале Journal of Molecular Biology, издательство Academic Press (United States), том 213, № 3, с. 561-568 DOI
  • • 1989 Intramolecular mobility of protein in the molten globule state. 1H-NMR study on carbonic anhydrase B
    • Semisotnov G.V., Kutyshenko V.P., Ptitsyn O.B.
    • в журнале Molecular Biology, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 23, № 3, с. 808-815
  • • 1989 Стадийность равновесного разворачивания карбоангидразы B сильными денатурантами
    • Родионова Н.А., Семисотнов Г.В., Кутышенко В.П., Уверский В.Н., Болотина И.А., Бычкова В.Е., Птицын О.Б.
    • в журнале Молекулярная биология, том 23, № 3, с. 683-692
  • 
    • 1988 Kinetics of renaturing of bovine α-lactalbumin
    • GIL'MANSHIN R.I., PTITSYN O.B., SEMISOTNOV G.V.
    • в журнале Biophysics, издательство Maik Nauka/Interperiodica Publishing (Russian Federation), том 33, № 2, с. 217-221
  • 
    • 1987 Sequential mechanism of refolding of carbonic anhydrase B
    • Semisotnov Gennady V., Rodionova Natalya A., Kutyshenko Victor P., Ebert Bernd, Blanck Jürgen, Ptitsyn Oleg B.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 224, № 1, с. 9-13 DOI
  • 
    • 1985 COMPACT STATE OF A PROTEIN MOLECULE WITH PRONOUNCED SMALL-SCALE MOBILITY - BOVINE ALPHA-LACTALBUMIN
    • DOLGIKH DA, ABATUROV LV, BOLOTINA IA, BRAZHNIKOV EV, BYCHKOVA VE, GILMANSHIN RI, LEBEDEV YO, SEMISOTNOV GV, TIKTOPULO EI, PTITSYN OB
    • в журнале EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, том 13, № 2, с. 109-121
  • 
    • 1982 Polarized luminescence of polymers with indole-containing luminescent groups
    • Anufriyeva Ye V., Semisotnov G.V., Krakovyak M.G., Lushchik V.B.
    • в журнале Polymer Science U.S.S.R., издательство Elsevier B.V. (Netherlands), том 24, № 8, с. 1896-1901 DOI
  • 
    • 1981 ALPHA-LACTALBUMIN - COMPACT STATE WITH FLUCTUATING TERTIARY STRUCTURE
    • DOLGIKH DA, GILMANSHIN RI, BRAZHNIKOV EV, BYCHKOVA VE, SEMISOTNOV GV, VENYAMINOV SY, PTITSYN OB
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 136, № 2, с. 311-315 DOI
  • 
    • 1981 ALPHA-LACTALBUMIN - COMPACT STATE WITH FLUCTUATING TERTIARY STRUCTURE
    • Dolgikh D.A., Gilmanshin R.I., Brazhnikov E.V., Bychkova V.E., Semisotnov G.V., Venyaminov S.Yu, Ptitsyn O.B.
    • в журнале FEBS Letters, издательство Elsevier BV (Netherlands), том 136, № 2, с. 311-315 DOI
  • 
    • 1981 Interaction of the N-Terminal and C-Terminal Domains of Elongation Factor G on Formation of Complexes with Guanyl Nucleotides
    • KASHPAROV Ivan A., SEMISOTNOV Gennady V., ALAKHOV Yuly B.
    • в журнале European Journal of Biochemistry, том 118, № 2, с. 417-421 DOI
  • 
    • 1981 Polarized luminescence and mobility of tryptophan residues in polypeptide chains
    • Semisotnov G.V., Zikherman K.Kh, Kasatkin S.B., Ptitsyn O.B., Anufrieva E.V.
    • в журнале Biopolymers, издательство John Wiley & Sons Inc. (United States), том 20, № 11, с. 2287-2309 DOI
  • • 1981 Properties and role of tryptophan residues in the polypeptide chain of elongation factor G from E. coli
    • Kashparov I.A., Semisotnov G.V., Alakhov Iu B.
    • в журнале Biokhimii∎a (Moscow, Russia), издательство IZDATELSTVO NAUKA (LENINGRADSKOE OTDELENIE MAKAROVA D4, STPETERSBURG, RUSSIA), том 46, № 8, с. 1488-1498
  • • 1980 Compact structure of random copolymers of hydrophobic and hydrophilic amino acid residues
    • Bychkova V.E., Semisotnov G.V., Ptitsyn O.B., Gudkova O.V., Mitin Iu V.
    • в журнале Molekuliarnaia biologiia, издательство Russian Academy of Sciences (Russian Federation), том 14, № 2, с. 278-286
  • 
    • 1977 Intramolecular mobility in network polymer systems
    • Anufriyeva Ye V., Kuznetsova N.P., Krakovyak M.G., Mishayeva R.N., Pautov V.D., Semisotnov G.V., Sheveleva T.V.
    • в журнале Polymer Science U.S.S.R., издательство Elsevier B.V. (Netherlands), том 19, № 1, с. 119-125 DOI
  • 
    • 1977 Investigation of intermolecular interactions in aqueous solutions of polymers and surfactants
    • Anufrieva Ye V., Panarin Ye F., Pautov V.D., Semisotnov G.V., Solovskii M.V.
    • в журнале Polymer Science U.S.S.R., издательство Elsevier B.V. (Netherlands), том 19, № 6, с. 1529-1536 DOI

• Статьи в сборниках

  • 
    • 2016 GroEL/ES Chaperonin: Unfolding and Refolding Reactions
    • Marchenkov Victor V., Ryabova Nataliya A., Selivanova Olga M., Semisotnov Gennady V.
    • в сборнике Stress and Environmental Regulation of Gene Expression and Adaptation in Bacteria, издательство John Wiley & Sons Inc. (United States), с. 781-790 DOI
  • 
    • 2003 Detection of protein-protein interactions using Aequorea victoria bioluminescence resonance energy transfer
    • Vinokurov Leonid M., Gorokhovatsky Andrey Y., Rudenko Natalia V., Marchenkov Victor V., Skosyrev Vitaly S., Arzhanov Maxim A., Zakharov Mikhail V., Burkhardt Nils, Semisotnov Gennady V., Alakhov Yuli B.
    • в сборнике GENETICALLY ENGINEERED AND OPTICAL PROBES FOR BIOMEDICAL APPLICATIONS, серия PROCEEDINGS OF THE SOCIETY OF PHOTO-OPTICAL INSTRUMENTATION ENGINEERS (SPIE), место издания SPIE-INT SOC OPTICAL ENGINEERING USA, том 4967, с. 46-54 DOI
  • • 1991 The mechanism of protein folding
    • Ptitsyn O.B., Semisotnov G.V.
    • в сборнике Conformations and forces in protein folding, место издания Washington, с. 155-168

• Тезисы докладов

  • • 2018 GroEL Chaperonin: Interaction with Polypeptides Lacking a Rigid Tertiary Structure
    • Marchenkov Victor V., Marchenko Natalia Yu, Semisotnov Gennady V.
    • в сборнике Role of Molecular Chaperones in Structural Folding, Biological Functions, and Drug Interactions of Client Proteins, серия Frontiers in Human Biology, место издания Сеферихисар, Турция, тезисы, с. 174-189 DOI
  • • 2012 Изучение способности глюкантрансферазы клеточной стенки дрожжей S. cerevisiae Bgl2p формировать фибриллы in vitro
    • Безсонов Е.Е., Рекстина В.В., Кудряшова И.Б., Довженко М.А., Семисотнов Г.В., Калебина Т.С.
    • в сборнике Материалы IV Съезда биофизиков России, Симпозиум I, серия Физико-химические основы функционирования биополимеров и клеток, место издания Нижний Новгород, Нижегородский государственный университет им. Н.И. Лобачевского, тезисы, с. 38-38