Аннотация:1.Изучены кинетические свойства мутантной оксидазы D-аминокислот с различными D-аминокислотами.Показано, что введение точечной замены приводит к
значительному изменению профиля субстратной специфичности фермента
2.Изучен процесс термоинактивации рекомбинантного фермента. Установлено, что термоденатурация фермента необратима и протекает, по крайней мере, в две стадии
3.Показано, что константа скорости первой стадии процесса инактивации уменьшается с ростом концентрации фермента. Константа скорости второй стадии процесса инактивации не зависит от концентрации белка, что свидетельствует о мономолекулярном механизме второй стадии денатурации
4.Определены активационные параметры необратимой мономолекулярной стадии денатурации, которые составили