|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
ИЗУЧЕНИЕ ФЕМТОСЕКУНДНОЙ ДИНАМИКИ ФОТОПРЕВРАЩЕНИЯ МУТАНТНЫХ ФОРМ БАКТЕРИОРОДОПСИНА Y185F И W86F/Y185Fдипломная работа (Бакалавр)
- Научные руководители: Фельдман Татьяна Борисовна, Некрасова Оксана Васильевна
- Автор: Пятова Екатерина Павловна
- Тип: Бакалавр
- Организация, в которой проходила защита: МГУ имени М.В. Ломоносова, Биологический факультет
- Год защиты: 2018
- Аннотация: Одной из важных задач в изучении ретиналь-содержащих белков (РСБ), большой группы фоточувствительных трансмембранных белков, является выяснение механизма фотореакции изомеризации хромофора ретиналя, которая является первым и ключевым актом их функционирования. Эта реакция представляет широкий интерес благодаря крайне высокой скорости (200-500 фс), квантовому выходу (0.64) и строгой селективности, которые определяются как характером хромофора, так и белковым окружением, поскольку аналогичная реакция в растворе не обладает такими высокими показателями. Одним из наиболее изученных представителей РСБ является бактериородопсин (BR) – белок галобактерий Halobacterium salinarum (Oesterhelt and Stoeckenius, 1971), который служит удобной модельной системой для изучения спектральных свойств и структурных особенностей белков данной группы благодаря высокой конформационной устойчивости, наличию замкнутого фотоцикла и известной пространственной структуры, определенной методом рентгеновской кристаллографии с разрешением 2.2 Å (Palczewski et al., 2000). Наиболее перспективный метод изучения механизма работы BR – это создание мутантных форм по ключевым консервативным аминокислотным остаткам. Известно, что на спектральные свойства и динамику фотореакции BR непосредственно оказывают влияние аминокислотные остатки ближайшего белкового окружения: Asp85, Asp212, Trp86, Trp182 и Tyr185. Asp85 и Asp212 входят в состав пентагонального кластера или комплексного противоиона, координирующего положение протона протонированного Шиффова основания (ПШО), ковалентно соединяющего ретиналь и Lys216. Trp86 и Trp182 фиксируют полиеновую цепь ретиналя в хромофорном центре по принципу «сэндвича», что обеспечивает селективность реакции, а именно, изомеризацию из полностью-транс только в 13-цис форму. Tyr185 участвует в образовании сети водородных связей в ближайшем окружении ретиналя и, предположительно, является для него донором заряда в процессе возбуждения, что, вероятно, ускоряет реакцию и/или увеличивает ее квантовый выход. Целью данной работы являлось выяснение роли аминокислотных остатков Y185 и W86 в функционировании BR.
- Добавил в систему: Фельдман Татьяна Борисовна