ИСТИНА

Сериновые пептидазы (SP) подсемейства химотрипсина S1A представляют собой крупнейшую группу пептидаз, обнаруженных у всех животных. У насекомых они участвуют как в пищеварительном протеолизе, так и в иммунной защите, адгезии, регуляции развития и метаболизма. Мы идентифицировали SP в транскриптомах и геномах жука Tenebrio molitor, провели их аннотацию, филогенетический анализ, исследовали профили экспрессии генов на различных стадиях онтогенеза. Было идентифицировано 269 SP, в том числе 137 с консервативными остатками каталитической триады, и 125 гомологов сериновых пептидаз (SPH), имеющих замены в активном центре1,2. Кроме того, 7 выявленных последовательностей содержали 2 или 3 пептидазных домена и были аннотированы как полипептидазы. Самая большая группа из 84 SP и 102 SPH не имела регуляторных доменов в пропептиде, и гены большинства из них экспрессировались только на питающихся стадиях – личинках и взрослых особях, предположительно, играя важную роль в пищеварении. Остальные 53 SP и 23 SPH содержали различные регуляторные домены, их гены демонстрировали повышенную экспрессию на стадиях яиц и/или куколок, либо конститутивно экспрессировались на всех или большинстве стадий развития, что предполагает их участие в важнейших физиологических процессах. Большинство полипептидаз в основном экспрессировались на стадиях куколки и взрослых особей. Полученные данные расширяют наши знания о SP/SPH и дают основу для дальнейших исследований функций белков из подсемейства S1A у T. molitor.