ИСТИНА

Одним из важнейших белков бактерий и архей в стрессовых условиях является ДНК-связывающий белок Dps (DNA-binding protein from starved cells) [1]. Это гомолог ферритина, шаровидной формы с полостью внутри. Основные функции Dps Escherichia coli: секвестрация Fe2+ для предотвращения реакции Фентона и сохранение ДНК путём образования сокристаллов и комплексов ДНК-Dps во время стационарной фазы роста бактериальной культуры [2]. Несмотря на большое количество работ в данной области, молекулярные механизмы и тип связывания ДНК с белком Dps до сих пор не ясен. Поэтому целью данной работы было исследование кристаллов Dps E. coli с молекулами ДНК различной длины и состава методами молекулярной динамики и термодинамического интегрирования. Расчёты проведены с использованием пакета GROMACS в силовом поле MARTINI по разработанным в [3] протоколам. Было показано, что связывание ДНК с Dps зависит от формы и размера кристалла белка, длины и состава ДНК, ионной силы раствора. Раствор с концентрацией ионов, соответствующей цитоплазме E. coli, может быть более благоприятным для связывания ДНК в комплексах ДНК-белок, а с низкой ионной силой – для сокристаллизации. Длинноцепочечные молекулы ДНК адсорбируются на сформированные кристаллы Dps неравномерно. Сокристаллизации ДНК с Dps способствует образованию симметричных форм в нанокристаллах. Аффинность связывания с поверхностью Dps больше у участков геномной ДНК, обладающих наибольшей специфичностью к белку Dps. Расчеты проводились на высокопроизводительной вычислительной системе МВС-10П в Межведомственном суперкомпьютерном центре Российской академии наук (МСЦ РАН). Работа выполнена в рамках государственного задания Минобрнауки.