ИСТИНА

Нуклеация актина является одним из ключевых событий в клеточной регуляции динамики актинового цитоскелета. Комплекс Arp2/3 является эволюционно консервативным нуклеатором, который связывается с существующим актиновым филаментом и индуцирует полимеризацию новой дочерней нити под углом 70 градусов. Во многих организмов, эта активность комплекса Arp2/3 имеет важное значение для подвижности клеток, эндоцитоза, и внутриклеточного транспорта конкретных органелл и везикул. В то время как биохимические механизмы, приводящие к активации Arp2/3 комплекса белками WASP и WAVE начинают проясняться, сравнительно менее ясен процесс разборки актиновых филамент. Не известны лиганды, влияющие на конформацию и активность комплекса. Мы использовали электронную микроскопию для определения 3D структуры комплекса Arp2/3, связанные с двумя недавно выявленными лигандами, Arpin (1) и GMF (2). Трехмерные структуры комплексов с инактиваторами позволили изучить основы конформационных изменений комплекса при инактивации.