ИСТИНА

Tenebrio molitor и Tribolium castaneum являются близкородственными видами жуков-вредителей запасов зерновых культур из семейства чернотелок (Coleoptera: Tenebrionidae) со сходной организацией пищеварения и диетой. Биохимические данные свидетельствуют о том, что главными пищеварительными пептидазами их личинок являются цистеиновые и сериновые пептидазы. Мы провели поиск и биоинформатический анализ пептидаз из семейства С1 папаина и семейства S1 химотрипсина в транскриптомах кишечников личинок этих насекомых, полученных методом высокопроизводительного секвенирования кДНК на платформе Illumina. В результате анализа баз кДНК из кишечников личинок T. molitor, были выявлены 32 последовательности, сходные с цистеиновыми пептидазами семейства С1, и 183 последовательности, сходные с сериновыми пептидазами семейства S1. В геноме и EST из кишечника личинок T. castaneum было выявлено 24 и 178 последовательностей цистеиновых и сериновых пептидаз, соответственно. Среди цистеиновых пептидаз обоих насекомых выявлены 3 основные группы: катепсин L-подобные пептидазы, катепсины B, и новая группа катепсин В-подобных пептидаз, не несущих дополнительный активный центр на закрывающей петле. Проведен подробный анализ предполагаемой субстратной специфичности цистеиновых катепсинов. Среди сериновых пептидаз семейства химотрипсина у обоих насекомых выделены группы, соответствующие субстратной специфичности классических трипсинов, панкреатической эластазы I, химотрисинов А/В и С, химотрипсиноподобных пептидаз и выделена группа пептидаз с неопределенной специфичностью. Сравнение наборов кишечных пептидаз у двух насекомых показало, что вклад экспрессии мРНК сериновых пептидаз в суммарную экспрессию мРНК пептидаз у T. molitor значительно выше, чем у T. castaneum, и последовательности пептидаз T. molitor обладают значительно большим разнообразием, чем у T. castaneum. Работа поддержана грантами РФФИ 12-04-01562-а и 14-04-91167-ГФЕН-а.