|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
Luciferase-Streptavidin Fusion Proteins: Preparation and Propertiesстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 28 мая 2015 г.
- Авторы: Smirnova D.V., Koksharov M.I., Zorov I.N., Ugarova N.N.
- Журнал: Moscow University Chemistry Bulletin
- Том: 69
- Номер: 2
- Год издания: 2014
- Издательство: Allerton Press Inc.
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 56
- Последняя страница: 61
- DOI: 10.3103/S0027131414020096
- Аннотация: We constructed plasmids encoding genes of fusion proteins of a thermostable mutant of Luciola mingrelica firefly luciferase (Luc) and streptavidin (SA) with the polyhistidine sequence (His6) at the N or Cterminus of the protein: SALucHis6, His6SALuc, LucSAHis6. Fusion proteins were produced and purified; their composition, luciferase activity, thermal stability, bioluminescence spectra, and biotinbinding capacity were investigated. Streptavidin introduction does not affect the bioluminescence spectra, but it decreases the thermal stability twofold at 47°C. It was shown by sizeexclusion chromatography that, depend ing on the plasmid structure, the fusion proteins were expressed as dimers, tetramers, and larger oligomers, which differ in luciferase activity and biotinbinding capacity. The His6SALuc fusion protein demonstrated the most optimal properties.
- Добавил в систему: Угарова Наталья Николаевна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | Smirnova-21-05-14.pdf | 450,4 КБ | 17 июня 2016 [UgarovaNN] |