|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
Интеллектуальная Система Тематического Исследования НАукометрических данных |
||
REGULATION OF THE SUPRAMOLECULAR STRUCTURE AND THE CATALYTIC ACTIVITY OF PENICILLIN ACYLASE FROM ESCHERICHIA-COLI IN THE SYSTEM OF REVERSED MICELLES OF AEROSOL OT IN OCTANEстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus,
Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: KABAKOV VE, MERKER S., KLYACHKO NL, MARTINEK K., LEVASHOV AV
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 311
- Номер: 3
- Год издания: 1992
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 209
- Последняя страница: 212
- DOI: 10.1016/0014-5793(92)81104-T
- Аннотация: The properties of penicillin acylase from E. coli solubilized by hydrated reversed micelles (RM) of Aerosol OT in octane were studied. The dependence of catalytic activity on the hydration degree, a parameter which determines the size of the micelle inner cavity, has a curve with three optima, each one corresponding to the enzyme functioning either in a dimer form (w(o) = 23) or in a form of separate subunits, a heavy one, beta, and a light one, alpha (w(o) = 20 and 14, respectively). The reversible dissociation of the enzyme was confirmed by ultracentrifugation followed by electrophoresis.
- Добавил в систему: Клячко Наталья Львовна